生物大分子自组装成超分子结构后会产生重要功能，这与生命系统中的生理或病理状态息息相关。蛋白质和多肽组装成淀粉样纤维的行为已被认为与神经退行性疾病密切联系。淀粉样蛋白组装体具有相似的交叉β结构，其中β链片段垂直于长纤维排列。这种类型的组装是由主链氢键和侧链相互作用（例如π-π堆积、疏水相互作用和范德华）驱动的。β-淀粉样蛋白（Aβ）可以交叉β模式自组装成低聚物或纤维丝，从而损伤神经元和突触，并导致神经退行性疾病，如老年痴呆（AD）和帕金森病（PD）。与毒性较小的Aβ1-40相比，Aβ1-42更疏水，更容易聚集，被认为是AD发展的更重要因素。然而，Aβ1-42淀粉样蛋白组装在AD发病机制中的基本作用和意义尚未完全阐明。对Aβ1-42组装的研究有助于我们理解AD的发病机制，为诊断和干预提供潜在的靶点。例如，Aβ1-42可以通过和铜等金属离子共聚集，产生reactiveoxygenspecies（ROS），在AD中造成氧化应激。因此，靶向Aβ1-42的自组装过程是一种有前景的治疗策略。
Aβ1-42的19，20号位氨基酸FF作为其组装核心基序，被广泛研究并被报道可形成β结构的超分子纳米结构，因此受到广泛
转载请注明：http://www.shenlongchuju.com/gyzdzl/9274.html
